W mleku mamy pełnią rolę wspierającą trawienie, biorą udział w syntezie ważnych składników odżywczych, stanowią też element ochronny i wspierający dojrzewanie układów niemowlęcia.
- lizozym – jest enzymem działającym przeciwko bakteriom gram-dodatnim. Skutecznie niszczy ich ściany komórkowe, a jednocześnie wspiera rozmnażanie się dobrej mikrobioty jelitowej dziecka. Jego ilość spada przy podgrzewaniu.
- amylaza – bierze udział w hydrolizie polisacharydów w układzie pokarmowym dziecka i jest odpowiedzią mleka na jej niską produkcję w organizmie noworodka po porodzie.
- lipazy – biorą udział w hydrolizie trójglicerydów. Mają działanie odpornościowe poprzez udział w niszczeniu patogenów
- fosfoglukomutaza – bierze udział w syntezie laktozy
- syntetaza laktozowa – bierze udział w syntezie laktozy z UDP-galaktozy i glukozy
- syntetaza kwasów tłuszczowych – bierze udział w syntezie kwasów tłuszczowych
- tioesteraza – łączy w grupy kwasy tłuszczowe
- peroksydaza glutationowa – bierze udział w transporcie selenu, zapobiega degradacji tłuszczów
- fosfataza alkaliczna – bierze udział w transporcie magnezu i cynku
- fosfataza kwaśna
- antyproteaza – chroni składniki mleka matki przed degradacją
- oksydaza sulfhydrylowa – chroni strukturę białek w mleku
- peroksydazy – są zabójcze dla bakterii
- proteazy – aktywnie biorą dział w rozbijaniu białek w układzie pokarmowym dziecka. Mają działanie przeciwdrobnoustrojowe, immunologiczne. Działają regulująco na ciśnienie i krzepnięcie krwi.
- plazmina – bierze udział w rozkładzie białek mleka i wspomaga ich trawienie w układzie pokarmowym dziecka
- trypsyna – bierze udział w trawieniu aminokwasów
- kalikreiny – biorą udział w procesach krzepnięcia i produkcji kininy – peptydu ważnego w procesach zapalnych i w regulacji ciśnienia krwi. Kalikreiny mają też swój udział w proces rozkładu fibryny
- katepsyna D – jej znaczenie i działanie jest nadal badane. W mleku znajduje się w nieaktywnej formie
- elastaza – bierze udział w ochronie przeciw patogenami, bierze udział w rozbijaniu aminokwasów i wspomaga trawienie
- trombina – działanie jej jest podobne do działania plazminy ale na mniejszą skalę
- amino– i karboksypeptydazy – biorą udział w rozbijaniu białek na mniejsze aminokwasy
- metaloproteinazy macierzowe – biorą udział w procesach degradacji macierzy zewnątrzkomórkowej i przebudowy tkankowej. Może być związana z procesem inwolucji gruczołu piersi.
- katalaza – rozpuszcza nadtlenek wodoru
- wisfatyna – wspiera dojrzewanie mięśniówki gładkiej, kontroluje cykl życia neutrofilii i podejrzewa się że bierze udział w kontrolowaniu przyrostów dziecka zapobiegając otyłości
- acetylohydrolaza czynnika aktywującego płytki krwi – bierze udział w mediowaniu odpowiedzi prozapalnej PAF i prawdopodobnie ma swój udział w zmniejszaniu ryzyka NEC
- galaktozylotransferazy
- rybonukleazy – prawdopodobnie biorą udział w procesie trawienia
- oksydaza ksantynowa – związana z transportem żelaza, ma właściwości antybakteryjne
- α1-antytrypsyna – białko biorące udział w ochronie układu oddechowego i nie jest trawione w układzie pokarmowym dziecka. Ma właściwości przeciwzapalne i przeciwwirusowe np. bierze udział w łagodzeniu przebiegu COVID. Hamuje działanie innych enzymów
Bibliografia:
1.Thesbjerg MN, Nielsen SD-H, Sundekilde UK, et al. Fingerprinting of Proteases, Protease Inhibitors and Indigenous Peptides in Human Milk. Nutrients 2023;15(19):4169; doi: 10.3390/nu15194169.
2.Şahin ÖN, Briana DD, Di Renzo GC, (eds). Breastfeeding and Metabolic Programming. Springer International Publishing: Cham; 2023.; doi: 10.1007/978-3-031-33278-4.
3.Meng F, Uniacke-Lowe T, Lanfranchi E, et al. A longitudinal study of fatty acid profiles, macronutrient levels, and plasmin activity in human milk. Front Nutr 2023;10:1172613; doi: 10.3389/fnut.2023.1172613.
4.Lawrence RA, Lawrence RM, Noble L, et al., (eds). Breastfeeding: A Guide for the Medical Profession. Ninth edition. Elsevier: Philadelphia, PA; 2022.
5.Jager S, Cramer DAT, Hoek M, et al. Proteoform Profiles Reveal That Alpha-1-Antitrypsin in Human Serum and Milk Is Derived From a Common Source. Front Mol Biosci 2022;9:858856; doi: 10.3389/fmolb.2022.858856.
6.Demers-Mathieu V, Underwood MA, Dallas DC. Premature delivery impacts the concentration of plasminogen activators and a plasminogen activator inhibitor and the plasmin activity in human milk. Front Pediatr 2022;10:917179; doi: 10.3389/fped.2022.917179.
7.Zhu J, Dingess KA. The Functional Power of the Human Milk Proteome. Nutrients 2019;11(8):1834; doi: 10.3390/nu11081834.
8.Kakulas F, Geddes D. 7 Human Milk: Bioactive Components and Their Effects on the Infant and Beyond. In: Breastfeeding and Breast Milk – from Biochemistry to Impact, (Ed, Family Larson- Rosenquist Foundation) Georg Thieme Verlag KG PubPub; 2018; doi: 10.21428/3d48c34a.de115c2a.
9.Nielsen SD, Beverly RL, Dallas DC. Peptides Released from Foremilk and Hindmilk Proteins by Breast Milk Proteases Are Highly Similar. Front Nutr 2017;4:54; doi: 10.3389/fnut.2017.00054.
10.Demers-Mathieu V, Nielsen SD, Underwood MA, et al. Analysis of Milk from Mothers Who Delivered Prematurely Reveals Few Changes in Proteases and Protease Inhibitors across Gestational Age at Birth and Infant Postnatal Age. The Journal of Nutrition 2017;147(6):1152–1159; doi: 10.3945/jn.116.244798.
11.Dallas DC, Murray NM, Gan J. Proteolytic Systems in Milk: Perspectives on the Evolutionary Function within the Mammary Gland and the Infant. J Mammary Gland Biol Neoplasia 2015;20(3–4):133–147; doi: 10.1007/s10911-015-9334-3.
12.Khaldi N, Vijayakumar V, Dallas DC, et al. Predicting the Important Enzymes in Human Breast Milk Digestion. J Agric Food Chem 2014;62(29):7225–7232; doi: 10.1021/jf405601e.
13.Bienertová-Vašků J, Bienert P, Zlámal F, et al. Visfatin is secreted into the breast milk and is correlated with weight changes of the infant after the birth. Diabetes Research and Clinical Practice 2012;96(3):355–361; doi: 10.1016/j.diabres.2011.06.009.
14.Rasmussen L-BW, Hansen DH, Kæstel P, et al. Milk Enzyme Activities and Subclinical Mastitis Among Women in Guinea-Bissau. Breastfeeding Medicine 2008;3(4):215–219; doi: 10.1089/bfm.2007.0035.
15.Chowanadisai W, Lönnerdal B. α1-Antitrypsin and antichymotrypsin in human milk: origin, concentrations, and stability. The American Journal of Clinical Nutrition 2002;76(4):828–833; doi: 10.1093/ajcn/76.4.828.
16.Thorell L, Sjöberg L-B, Hernell O. Nucleotides in Human Milk: Sources and Metabolism by the Newborn Infant. Pediatr Res 1996;40(6):845–852; doi: 10.1203/00006450-199612000-00012.